|
Molecola del mese
di agosto 2020
Nelle piante, la fitosulfochina e altri piccoli peptidi trasportano
segnali che regolano la crescita e lo sviluppo.
 Introduzione
Le piante sono molto resistenti. Pensate a quanto è difficile,
in un giardino, liberarsi dalle piante infestanti, e anche a come è
facile, con alcune piante come le rose, ottenere una nuova pianta da
un semplice rametto messo a radicare.
Le cellule vegetali possono continuamente
decidere, a seconda di cosa accade intorno a loro, quando crescere,
quando riparare un danno, quali parti devono diventare radici e quali
devono diventare fiori. Le cellule vegetali prendono queste decisioni
comunicando con le cellule vicine attraverso un flusso di centinaia
di ormoni diversi, come l'auxina (una piccola molecola) o come
la fitosulfochina (un piccolo peptide).
Interruttore acceso
L’ormone fitosulfochina (PSK) manda un messaggio molto semplice:
“va e cresci”. E’ un piccolo peptide di cinque amminoacidi
(mostrato in rosso qui a fianco e più in dettaglio nella prossima
immagine) prodotto dalle cellule e poi rilevato da un recettore di membrana
(blu, PSKR) sulla superficie cellulare. Il legame del recettore PSKR
con la fitosulfochina induce il recettore a legarsi al corecettore,
la proteina SERK1 (verde), per formare il complesso mostrato qui a fianco
(file PDB 4z64).
Questo porta all’attivazione di due
domini di chinasi all’interno della cellula (mostrati nella figura
con colori sfumati) che promuovono la crescita cellulare. In realtà,
nella figura sono mostrati i domini di chinasi di un recettore simile
(file PDB 5lpb).
Segnali modificati
Le cellule vegetali producono centinaia di ormoni peptidici diversi
per mandare messaggi diversi. Per esempio, la sistemina aiuta
la guarigione della pianta quando è danneggiata dagli insetti,
mentre la CLAVATA aiuta a controllare la rapida crescita della
punta delle radici e delle gemme.
Questi ormoni sono prodotti inizialmente come proteine più grandi
e poi sono tagliati nella giusta dimensione da proteasi specializzate.
Spesso questi peptidi subiscono ulteriori modifiche come l’addizione
di gruppi idrossili alle proline o l’addizione di zuccheri.
Anche la fitosulfochina, mostrata
qui a fianco, ha una struttura modificata: ha due gruppi solfato
(gialli e rossi) legati a due amminoacidi di tirosina.
Ripetizioni di leucina
 Molti
recettori nelle piante hanno una caratteristica forma curva provocata
da una sequenza ricca di amminoacidi di leucina. Qui a fianco sono mostrati
due di questi recettori che usano una serie di leucine per costruire
la struttura curva del loro sito di legame.
Il recettore FLS2 (Flagellin-Sensitive 2) mostrato qui a fianco (file
PDB 4mn8) fa parte del sistema immunitario
delle piante. FLS2 riconosce la proteina batterica flagellina
(rossa) e induce una risposta di protezione con l’aiuto del corecettore
BAK1 (verde).
Il recettore BRI1 (Brassinosteroid Insensitive 1), mostrato qui a fianco
sulla destra (file PDB 4lsx), riconosce
un ormone steroideo delle piante, il brassinosteroide (rosso),
che induce e controlla la crescita insieme con il suo corecettore SERK1(verde).
Di questi due recettori qui è mostrata solo la parte extracellulare.
 Esplorando
la struttura
Nel recettore FLS2 visto prima, la flagellina agisce da collante per
legare insieme recettore e corecettore.
Nel recettore PSKR della fitosulfochina mostrato qui a fianco, invece,
il legame tra recettore e corecettore si realizza in due tappe.
Nella prima la fitosulfochina (rossa) si lega ad un segmento flessibile
del recettore (ciano) e lo costringe ad assumere una forma stabile.
Poi il complesso fitosulfochina-recettore, che ha assunto la forma ideale,
lega il corecettore (verde).
Le tre strutture mostrate nell'animazione qui a fianco illustrano le
fasi di questo processo.
Nella prima immagine si vede il recettore libero (blu, file PDB 4z62)
nel quale il segmento flessibile è talmente variabile che non
è stato registrato nella struttura.
Nella seconda immagine si vede il complesso peptide-recettore (file
PDB 4z63) nel quale il peptide fitosulfochina
(rosso) si è legato al segmento flessibile (ciano) e ne ha stabilizzato
la struttura.
Nella terza immagine è mostrato il complesso finale attivato
(file PDB 4z64) nel quale il corecettore
(verde) è inserito nel recettore.
La struttura del recettore è piegata e possiede, nella parte
interna del ricciolo, un sistema di catene beta pieghe affiancate (gialle)
che delimitano la cavità del sito di legame per il corecettore.
La struttura è stabilizzata da un gran numero di amminoacidi
di leucina (magenta) che rivolgono la loro coda apolare all'interno
della struttura tubolare.
I segmenti beta pieghe gialli sono più vicini tra loro
perchè si legano lateralmente uno all'altro con legami idrogeno.
I segmenti ad alfa elica rossi sono più voluminosi e distanziati
tra loro perchè formano legami idrogeno solo all'interno dell'elica.
La maggior distanza tra i segmenti ad alfa elica esterni rispetto ai
segmenti beta pieghe costringe la proteina a piegarsi a ricciolo.
Spunti per ulteriori esplorazioni
Le proteine che contengono ripetizioni ricche di leucina hanno spesso
funzioni interessanti. Provate a cercare "leucine-rich
repeat" nel sito PDB per esaminarne qualcuna.
Le strutture di questi recettori in generale contengono solo la porzione
della proteina esterna alla cellula. Usate la funzione Protein
Explorer per cercare informazioni sulle porzioni non incluse nella
struttura.
 Bibliografia
Sauter M. (2015) Phytosulfokine peptide signalling. J. Exper.
Botany 66, 5161-5169.
4z62, 4z63, 4z64: Wang, J., Li, H., Han, Z., Zhang, H., Wang,
T., Lin, G., Chang, J., Yang, W., Chai, J. (2015) Allosteric receptor
activation by the plant peptide hormone phytosulfokine. Nature 525:
265-268
Matsubayashi, Y. (2014) Posttranslationally modified small-peptide
signals in plants. Annu. Rev. Plant Biol. 65, 385-413
|
|
|
