Molecola del Mese
di David S. Goodsell
trad Mauro Tonellato
Idrogenasi
Indice 2009

 PianetaChimica

Idrogenasi
L'idrogeno gassoso H2 è una sostanza insolita. In generale è poco reattivo e deve essere trattato con potenti catalizzatori per dare reazioni chimiche. Quando, però, è mescolato con l'ossigeno, basta una scintilla per produrre una forte esplosione. L'idrogeno gassoso forse diventerà la più verde tra le fonti di energia pulita. Rispetto agli altri combustibili ha molti vantaggi: libera più energia per unità di massa e la sua reazione con l'ossigeno produce solo energia e acqua pura. D'altra parte, presenta anche degli svantaggi. E' pericoloso da immagazzinare ed è difficile da far reagire con l'ossigeno in modo controllato e non esplosivo. Attualmente le celle a combustibile che si stanno sperimentando per le automobili ad idrogeno impiegano costosi catalizzatori al platino. Gli scienziati stanno cercando in natura delle alternative.

Spezzare l'idrogeno
Esistono tre tipi diversi di enzimi che sono in grado di spezzare la molecola di idrogeno H2 e vengono chiamati idrogenasi. Sono così diversi tra loro che si pensa si siano evoluti in tre momenti distinti nella storia della vita sulla Terra. Come la maggior parte degli enzimi, sono in grado di promuovere sia la reazione diretta sia quella inversa e quindi sono usati sia per spezzare la molecola di idrogeno gassoso per ricavarne energia, sia per creare idrogeno gassoso come prodotto finale della reazione. Qui sono illustrati esempi dei tre tipi di idrogenasi conosciute. Quello in alto è un enzima idrogenasi nichel-ferro (file PDB 2frv), al centro c'è una idrogenasi ferro-ferro (file PDB 1feh), e in basso c'è una ferro idrogenasi (file PDB 3dag e 3f47). Come si intuisce dal nome, tutti questi enzimi usano ioni metallici per la loro reazione.

Maneggiare l'idrogeno
I tre tipi di idrogenasi utilizzano diverse combinazioni di ioni metallici e cofattori per attivare l'idrogeno. I siti attivi delle idrogenasi nichel-ferro e ferro-ferro sono nascosti in profondità nella proteina. La reazione inizia quando l'idrogeno penetra nella proteina attraverso sottili fessure e raggiunge il sito attivo. Inizialmente l'enzima spezza H2 in due pezzi: un protone H+ e uno ione idruro H-. Poi i due elettroni vengono strappati dallo ione idruro e trasferiti lungo una serie di trasportatori di elettroni. Si ottengono così due protoni H+ che vengono trasportati alla superficie dell'enzima. Le ferro idrogenasi agiscono in modo leggermente diverso: uno speciale cofattore si lega nel sito attivo all'inizio di ogni reazione e agisce da accettore di ioni idruro quando la molecola di idrogeno H2 viene spezzata.

Strani Complessi Metallici
I complessi chi si trovano nel sito attivo sono una strana combinazione di ioni metallici e molecole pericolose come cianuro e monossido di carbonio tenute insieme da amminoacidi di cisteina. Questi siti attivi complicati vengono costruiti da un insieme specifico di enzimi. Per esempio, le idrogenasi nichel-ferro richiedono almeno sette enzimi, spinti da GTP e ATP, per costruire i loro siti attivi. Uno di questi enzimi agisce da chaperon (molecola del mese di agosto 2002), si lega ad una cisteina chiave nel sito attivo obbligando la proteina a restare aperta per renderla accessibile agli altri enzimi. Questi fanno entrare gli ioni metallici e vi aggiungono gli ioni cianuro o le molecole di monossido di carbonio che hanno la funzione di legandi. Infine la proteina chaperon si stacca dalla cisteina così la idrogenasi matura si può chiudere attorno al suo nuovo sito attivo.



 


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