![]() Molecola del Mese di David S. Goodsell e Mauro Tonellato |
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![]() Braccia Flessibili Hsp90 subisce grandi variazioni conformazionali durante il suo ciclo funzionale. La forma inattiva è aperta, come si vede nella figura qui sopra sulla sinistra (file PDB 2ioq). Il legame con ATP costringe la molecola a chiudersi e ad assumere la forma attiva, mostrata qui sopra sulla destra (file PDB 2cg9). Si possono notare due piccoli tratti di catena che sporgono alle estremità dalla proteina nella forma aperta. Questi creano un legame incrociato nella parte alta della proteina quando questa si trova nella forma attiva chiusa. Il sito di legame per l'ATP (visibile in rosso sulla destra) si trova subito sotto questi due tratti. Il cambio di forma che si genera in questo sito quando l'ATP è legato permette di controllare il cambiamento ben maggiore nella forma tridimensionale complessiva della proteina. Negli archivi PDB sono disponibili molte forme diverse di Hsp90. La struttura aperta mostrata qui sopra sulla sinistra è una forma batterica, mentre quella chiusa sulla destra è di lievito. E' anche disponibile una struttura semi-chiusa di GRP94, una proteina simile a Hsp90 che si trova nel reticolo endoplasmatico (file PDB 2o1u e 2o1v, non mostrati qui).
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