Molecola del Mese
di David S. Goodsell
e Mauro Tonellato
Ribonucleasi A
Indice 2008

 PianetaChimica

Ribonucleasi A
La Ribonucleasi A è l'enzima che degrada l'RNA durante la digestione. Dato che è una proteina relativamente piccola, stabile e facilmente purificabile, la ribonucleasi è stata uno degli enzimi più studiati nella ricerca biochimica. E' stata usata da Christian Anfinsen per dimostrare che la sequenza di amminoacidi è in grado di determinare la struttura tridimensionale di una proteina. E' stata usata da Stanford Moore e William Stein per dimostrare che il sito attivo degli enzimi è costituito da un particolare assetto tridimensionale di amminoacidi. La ribonucleasi A è stato anche il primo enzima sintetizzato da R. Bruce Merrifield col suo innovativo metodo di sintesi in fase solida che gli ha permesso di dimostrare che anche gli enzimi possono essere sintetizzati artificialmente.
Questi ricercatori hanno chiarito concetti fondamentali di biochimica, con l'aiuto della ribonucleasi, e sono stati tutti premiati col Premio Nobel.

Veloce e Aggressivo
La ribonucleasi A, mostrata qui sopra dal file PDB 5rsa, è una endonucleasi, questo significa che può tagliare l'RNA all'interno (endo) della catena.
Altre ribonucleasi degradano l'RNA a partire dalle estremità, come l'esosoma (Molecola del Mese di febbraio 2007) che è coinvolto nella degradazione dell'RNA all'interno delle cellule.
La ribonucleasi A lega la catena di RNA nella grande tasca che possiede al centro della struttura (vedi figura qui sotto dal file PDB 1rta) e la attacca con un insieme di amminoacidi acidi e basici. La ribonucleasi A è un demolitore molecolare aggressivo che taglia molto velocemente l'RNA dopo le basi di citosina, oppure, però più lentamente, dopo quelle di uracile. Nel corso dell'evoluzione, è diventata così efficiente che appartiene a quel ristretto gruppo di enzimi la cui attività non è limitata dalla propria velocità di reazione, ma dalla velocità di diffusione delle molecole che deve degradare.



Forte come una Roccia
La ribonucleasi A è incredibilmente stabile. Ad esempio, in uno dei passaggi per purificare la ribonucleasi A pancreatica bovina, gli estratti sono trattati con acido solforico e scaldati fino quasi all'ebollizione, la ribonucleasi è la sola proteina che sopravvive. Questo non deve sorprendere perchè è un enzima secreto dal pancreas e deve agire nell'intestino dove l'ambiente è decisamente inospitale. La stabilità della ribonucleasi A è dovuta in larga parte ai quattro ponti disolfuro che legano insieme parti diverse della catena proteica e la aiutano a mantenere una forma compatta.

Per vedere nel dettaglio il sito attivo della ribonucleasi A, andate alla seguente pagina su Proteopedia.org.



 


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