Molecola del Mese di David S. Goodsell Trad. di Mauro Tonellato

Ubiquitina

Indice 2004

Ubiquitinazione
Il segreto di questo processo sta nell'assicurarsi che l'ubiquitina si leghi solo alle giuste proteine. Molti enzimi specializzati passano in rassegna le proteine nella cellula e scelgono solo quelle che devono essere eliminate. Ci sono tre tipi di questi enzimi, chiamati E1, E2, ed E3. L'enzima E1, mostrato qui sopra in alto, dall'archivio PDB 1r4n, è l'enzima che attiva l'ubiquitina e avvia il processo. Utilizzando l'energia di un ATP (mostrato in rosso), si lega sulla coda dell'ubiquitina (mostrata qui in marrone chiaro) con uno dei propri amminoacidi, una cisteina (mostrata in verde; notate che, in questa struttura, la cisteina è stata sostituita con una alanina). Poi E1 passa l'ubiquitina attivata ad uno dei molti enzimi E2, gli enzimi che uniscono l'ubiquitina alle proteine, mostrato qui dall'archivio PDB 1fxt. Questi enzimi E2 lavorano con un gran numero di enzimi E3 diversi per riconoscere la proteine inutili e per legarle all'ubiquitina. L'enzima E3 mostrato qui, dagli archivi PDB 1ldk e 1fqv, ha la forma di una tenaglia. La proteina bersaglio viene legata nell'apertura (indicata da un asterisco). Il lato sinistro dell'enzima riconosce la proteina ed il lato destro posiziona E2 per permettere il trasferimento della sua ubiquitina.

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