Molecola del Mese di David S. Goodsell Trad. di Mauro Tonellato

Ubiquitina

Indice 2004

Ubiquitina
Niente dura per sempre. Anche molte proteine non durano più di qualche minuto. Le cellule sintetizzano continuamente nuove proteine, le usano per un solo compito e poi le eliminano. Per esempio, le proteine che vengono usate per segnalazione e controllo, come i regolatori della trascrizione e le cicline che controllano la divisione cellulare, hanno una vita molto breve, portano i loro messaggi e poi vengono eliminate. Anche gli enzimi specializzati nella sintesi di particolari molecole vengono costruiti solo quando sono necessari, e così permettono alla cellula di controllare quello che vuole sintetizzare momento per momento. Questa strategia di invecchiamento programmato può sembrare uno spreco, ma permette alla cellula di rispondere rapidamente ad ogni nuova necessità.

Eliminare il vecchio
Naturalmente le cellule hanno bisogno di controllare la distruzione delle proprie proteine, assicurandosi di eliminare solo quelle che non sono più necessarie. La piccola proteina ubiquitina ha un ruolo centrale in questo meccanismo. L'ubiquitina si lega alle proteine inutili, segnalando alla cellula che sono pronte per essere degradate. Come si vede nella figura qui a lato, una sequenza di molecole di ubiquitina (colorate qui in rosa e marrone chiaro, dall'archivio PDB 1ubq) viene legata ad una proteina vecchia, come la proteina src mostrata qui a destra (colorata in blu, dall'archivio PDB 2src). L'ubiquitina viene poi riconosciuta dall'apparato di distruzione della cellula.

Ubiquitina ubiquitaria
Come dice il suo nome, l'ubiquitina si trova in tutte le cellule eucariote e quindi anche in ogni cellula del nostro corpo. Il Premio Nobel per la Chimica di quest'anno è stato assegnato ai tre ricercatori che hanno scoperto la sua funzione essenziale nel 1980. Negli anni seguenti, è divenuto chiaro che l'ubiquitina oltre che nel suo ruolo di marcatore di proteine è usata anche per altri scopi, come dirigere il trasporto di proteine dentro e fuori dalla cellula. Connettendo insieme più ubiquitine in catene corte o lunghe, o usando connessioni diverse tra le molecole, possono essere codificati segnali molto diversi. A causa dei compiti importanti che svolge, l'ubiquitina è cambiata molto poco nel corso dell'evoluzione, così si possono trovare ubiquitine quasi identiche nelle cellule di lievito, nelle cellule vegetali e anche nelle nostre cellule.
Per ulteriori informazioni sull'ubiquitina dal punto di vista della genomica, consultate la Proteina del mese all'Istituto Europeo di Bioinformatica.

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