![]() Molecola del Mese di David S. Goodsell Trad. di Mauro Tonellato |
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Esplorando la Struttura
La
neurotossina sarin e insetticidi come il malathion attaccano direttamente
gli amminoacidi del sito attivo della acetilcolinesterasi. La struttura mostrata
qui, dall'archivio PDB 1cfj, mostra la triade di amminoacidi
del sito attivo della acetilcolinesterasi dopo che è stata avvelenata dal
sarin. Nella reazione normale, l'amminoacido serina forma un legame col gruppo
acetilico della acetilcolina, rompendo il legame estereo e spezzando in due la
molecola. Poi, nel giro di pochi microsecondi, una molecola di acqua rompe il
nuovo legame liberando l'acido acetico e riportando la serina alla sua forma originale.
Il Sarin, però, trasferisce alla serina un perfido gruppo metilfosfonato
(MeP in fugura). Il legame col fosfonato è molto più stabile e l'enzima
resta disattivato per ore o giorni.
----Sarin---------
La
figura in alto è stata realizzata con RasMol. Anche voi potete creare immagini
simili cliccando sui codici di accesso PDB e scegliendo una delle opzioni nel
menù View Structure.
Un elenco di tutte le strutture relative
alla acetilcolinesterasi presenti al PDB fino al maggio 2004, è disponibile
qui.
Per ulteriori informazioni
sulla acetilcolinesterasi, cliccate qui.
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