Molecola del Mese
di David S. Goodsell
Trad. di Mauro Tonellato
Acetilcolinesterasi



Esplorando la Struttura
La neurotossina sarin e insetticidi come il malathion attaccano direttamente gli amminoacidi del sito attivo della acetilcolinesterasi. La struttura mostrata qui, dall'archivio PDB 1cfj, mostra la triade di amminoacidi del sito attivo della acetilcolinesterasi dopo che è stata avvelenata dal sarin. Nella reazione normale, l'amminoacido serina forma un legame col gruppo acetilico della acetilcolina, rompendo il legame estereo e spezzando in due la molecola. Poi, nel giro di pochi microsecondi, una molecola di acqua rompe il nuovo legame liberando l'acido acetico e riportando la serina alla sua forma originale. Il Sarin, però, trasferisce alla serina un perfido gruppo metilfosfonato (MeP in fugura). Il legame col fosfonato è molto più stabile e l'enzima resta disattivato per ore o giorni.

----Sarin---------

La figura in alto è stata realizzata con RasMol. Anche voi potete creare immagini simili cliccando sui codici di accesso PDB e scegliendo una delle opzioni nel menù View Structure.

Un elenco di tutte le strutture relative alla acetilcolinesterasi presenti al PDB fino al maggio 2004, è disponibile qui.
Per ulteriori informazioni sulla acetilcolinesterasi, cliccate qui.

Indietro: Attaccare la Acetilcolinesterasi