Molecola del Mese di Shuchismita Dutta e di David S. Goodsell Trad. di Mauro Tonellato

Calmodulina

Indice 2003

Una Macchina dal Funzionamento Versatile
Le proteine bersaglio della calmodulina si presentano con forme, dimensioni e sequenze molto diverse e sono coinvolte in una grande varietà di funzioni. Per esempio, la calmodulina legata al calcio forma una subunità essenziale per l'enzima di regolazione fosforilasi chinasi che, a sua volta, è un regolatore della degradazione del glicogeno. La calmodulina si lega ed attiva anche altre chinasi e fosfatasi che hanno ruoli importanti nelle segnalazioni cellulari, nel trasporto degli ioni e nella morte cellulare.
Una costante nel legame tra la calmodulina e le sue varie proteine bersaglio è l'uso di interazioni non-polari, in particolare, attraverso le interazioni con le metionine della calmodulina che sono insolitamente abbondanti. Quando lega il calcio, la calmodulina espone queste superfici non-polari e le usa per legarsi a regioni non-polari sulle proteine bersaglio. La struttura illustrata qui sopra sulla sinistra, dall'archivio PDB 1cfd, mostra la calmodulina senza calcio, mentre la struttura sulla destra, dall'archivio PDB 1cll, mostra la calmodulina dopo che ha legato il calcio. Le aree chiave non-polari sono colorate con gli atomi di carbonio in verde e gli atomi di zolfo delle metionine in giallo. Notate che, quando il calcio è legato, questi amminoacidi non-polari formano due incavi perfetti (evidenziati con asterischi rossi) che sono pronti ad afferrare la proteina bersaglio. Poiché questi incavi non-polari hanno una forma generica, la calmodulina si comporta come una proteina regolatoria versatile ed i suoi bersagli non sono costretti a possedere una sequenza specifica di amminoacidi o particolari strutture nel sito di legame.

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