Molecola del Mese di David S. Goodsell Trad. di Mauro Tonellato

Chaperon

Indice 2002

I Chaperon HSP-70 e Prefoldin
Alcuni chaperon più piccoli proteggono le proteine che hanno appena lasciato il ribosoma. In questo stadio le proteine possono avere una percentuale molto piccola della loro struttura già ripiegata, così le porzioni allungate della catena con gruppi di tipo idrocarburico apolare sono particolarmente suscettibili all'aggregazione.

Il chaperon HSP-70 (mostrato in alto) trova queste porzioni allungate, vi si lega e le scherma dalle molecole circostanti. Poi, con l'energia dell'ATP, il chaperon rilascia la catena quando questa è pronta a ripiegarsi. Gli HSP-70 sono composti di due domini: uno che lega ATP e controlla il processo, mostrato in alto a sinistra dall'archivio PDB 1dkg, e uno che si lega alle porzioni di catena proteica non avvolta con gruppi idrocarburici apolari, mostrato in alto sulla destra dall'archivio PDB 1dkz. Un piccolo peptide, colorato in rosa, è legato nella profonda fenditura che lega la proteina.

Il chaperon Prefoldin dalla strana forma a medusa, mostrato qui sopra dall'archivio PDB 1fxk, compie un lavoro simile inglobando le catene proteiche non avvolte durante il processo di ripiegamento.

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