Molecola del Mese di David S. Goodsell Trad. di Mauro Tonellato	Pepsina	Indice 2000

Proteasi Acide

La pepsina è un tipico rappresentante di un gruppo di enzimi chiamati "proteasi acide". Nel caso della pepsina questo nome è doppiamente appropriato. La pepsina lavora al meglio in ambiente molto acido per acido cloridrico. Ma la somiglianza con gli altri enzimi mostrati qui sopra si riferisce ad un altro tipo di acido. Il sito attivo delle proteasi acide contiene due residui di acido aspartico, che attivano una molecola d'acqua e la usano per tagliare le catene proteiche. Questi acidi aspartici sono mostrati nella pagina seguente.

Le proteasi acide si sono evolute per svolgere molte funzioni in organismi diversi. La pepsina, mostrata in alto a sinistra (archivio PDB 5pep), è ottimizzata per la digestione del cibo nell'ambiente acido dello stomaco. E' un enzima molto disordinato, che rompe le proteine in molti punti diversi. La chimosina, mostrata in alto a destra (archivio PDB 4cms), viene sintetizzata dai vittelli giovani per rompere le proteine del latte. Una forma purificata di chimosina, presa dallo stomaco di vittello, è stata usata per secoli per far cagliare il latte nella produzione del formaggio. La catepsina D, mostrata in basso a sinistra (archivio PDB 1lyb), digerisce le proteine all'interno dei lisosomi, una sorta di piccoli stomachi interni alla cellula. Altre proteasi acide cellulari, come la renina (non mostrata qui, archivio PDB 1hrn), sono progettate per fare un taglio apecifico in una particolare proteina, favorendo la maturazione di un ormone o di una proteina strutturale. La endotiapepsina, mostrata in basso a destra (archivio PDB 4ape), è prodotta da un fungo e viene secreta nell'ambiente circostante dove rompe le proteine, permettendo al fungo di nutrirsi con i frammenti.