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Collagene |
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Molecola del mese di aprile 2000 Il collagene forma delle fibre robuste che sostengono la struttura del nostro corpo 
La proteina più abbondante Circa un quarto di tutte le proteine nel nostro corpo è collagene. Il collagene è la più importante proteina strutturale e forma cavi molecolari che rinforzano i tendini e fogli grandi ed elastici che sostengono la pelle e gli organi interni. Le ossa e i denti sono fatti aggiungendo cristalli minerali al collagene. Il collagene dà una struttura al nostro corpo, proteggendo e sostenendo i tessuti più molli e connettendoli con lo scheletro. Ma, anche se ha una funzione fondamentale, il collagene è una proteina relativamente semplice. Tripla elica Il collagene è composto di tre catene, avvolte insieme in una tripla elica compatta. La figura qui a lato mostra solamente un piccolo segmento della molecola intera, mentre ogni catena è lunga più di 1400 amminoacidi. Questa struttura resistente è formata da una sequenza ripetuta di tre soli amminoacidi. Un amminoacido ogni tre è glicina (Gly rosa), un piccolo amminoacido che si inserisce perfettamente nell'elica. Ma le posizioni rimanenti nella catena sono occupate da due amminoacidi inaspettati: prolina (Pro, azzurra) e una versione modificata della prolina, idrossiprolina (Hyp, gialla). Non ci saremmo aspettati che la prolina fosse così comune in una struttura ad elica, perché forma una rigida piega nella catena polipeptidica che è incompatibile con la normale alfa elica, anzi spesso la prolina è usata per interrompere l'alfa elica e costringere la catena a ripiegarsi. Ma, come si può vedere qui sotto (file PDB 1bkv), sembra che abbia proprio la forma giusta per questa elica anomala del collagene.   Vitamina C L'idrossiprolina, che è critica per la stabilità del collagene, viene sintetizzata modificando l'amminoacido prolina dopo che la catena di collagene è stata costruita. La reazione richiede la vitamina C per permettere l'addizione di ossigeno. Sfortunatamente noi non siamo in grado di sintetizzare la vitamina C nel nostro corpo e quindi dobbiamo procurarcela con la dieta altrimenti le conseguenze possono essere disastrose. La mancanza di vitamina C rallenta la produzione di idrossiprolina e ferma la costruzione di nuovo collagene, provocando infine lo scorbuto. I sintomi dello scorbuto, la perdita dei denti e la facile desquamazione della pelle, sono causati dalla mancanza di collagene per riparare le piccole lacerazioni provocate dalle attività quotidiane. Gelatina di carne Il collagene ottenuto dagli animali è un normale ingrediente di cucina: la gelatina. Come la maggior parte delle proteine, se il collagene viene scaldato perde completamente la sua struttura: la tripla elica si svolge e le catene si separano. Poi, quando la massa denaturata di proteine aggrovigliate si raffredda, assorbe come una spugna tutta l'acqua circostante, formando una gelatina.  Corde
e scaleNoi produciamo diversi tipi di collagene, che formano lunghe fibre e lamine resistenti utilizzate per sostenere le strutture interne negli animali e come guida per il movimento cellulare durante la crescita. Tutti i tipi di collagene contengono un lungo filamento di tripla elica collegato a diversi tipi di terminazioni. Il collagene di tipo I è il più semplice: è solo una lunga tripla elica con terminazioni tronche. Queste molecole di collagene si legano fianco a fianco come le fibre di una corda per formare una fibrilla robusta. Queste fibrille si intrecciano e riempiono lo spazio tra quasi tutte le nostre cellule. Il collagene di tipo IV è il principale componente della membrana ipodermica che forma la superficie robusta che sostiene la pelle e molti organi e che è illustrata nella figura qui a lato. Il collagene di tipo IV ha una testa globulare da un lato collegata ad una lunga coda. Le teste si legano una all'altra, testa a testa (come si vede più sotto in dettaglio), inoltre quattro molecole di collagene si associano insieme con le loro code formando un complesso a forma di X. Grazie a questo tipo di interazioni il collagene di tipo IV forma una rete estesa che qui è mostrata in azzurro chiaro. Altri due tipi di molecole riempiono gli spazi e rendono denso lo strato, si tratta di proteoglicani, quelli in verde chiaro sono laminari a forma di X, quelli in verde più scuro sono lunghi e contorti.
La catena di collagene qui sotto, contiene un segmento
di collagene umano modificato artificialmente (file PDB 1bkv).
Per finire vediamo qui sotto (file PDB 1t60) l'unione
testa-testa dei due terminali globulari del collagene di tipo
IV che unisce insieme due catene di collagene come si è visto
sopra. Anche queste strutture sono dei trimeri con ognuna della subunità
legata ad una delle tre catene della tripla elica. L'unione tra le due
teste è facilitata da quattro ioni potassio (magenta) attorno
ai quali si legano gruppi di amminoacidi polari.
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